熱休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)在魚類的應激與免疫反應中起著重要的作用,HSP90-β是該家族的重要成員。為了探討澳洲寶石鱸(Scortum barcoo) HSP90-β在免疫應答中的作用,本研究首次克隆得到了澳洲寶石鱸HSP90-β的全長cDNA序列。該序列長2 708 bp,其中5’UTR長86 bp,3’UTR長444 bp,ORF長2178 bp,編碼725個氨基酸,相對分子質量約為83 200,具有5個HSP90家族的特征序列,沒有信號肽序列和跨膜結構域,與其他魚類HSP90-β氨基酸的序列一致性皆超過90%。正常情況下,澳洲寶石鱸HSP90-βmRNA主要在肝臟表達。而感染無乳鏈球菌(Streptococcus agalactiae)后,其在肝組織中的表達呈先降低后增加的趨勢,在脾臟、頭腎和腦組織則呈先上升后下降的趨勢。這些結果表明澳洲寶石鱸HSP90-β可能參與了無乳鏈球菌感染引發(fā)的免疫反應。

【文章頁數(shù)】：12 頁

【文章目錄】：
1 材料與方法
    1.1 實驗魚
    1.2 澳洲寶石鱸HSP90-β的克隆
    1.3 序列分析及分子系統(tǒng)樹的構建
    1.4 組織分布
    1.5 無乳鏈球菌感染實驗
    1.6 數(shù)據(jù)處理及作圖方法
2 結果
    2.1 澳洲寶石鱸HSP90-β序列分析
    2.2 同源性及進化樹分析
    2.3 澳洲寶石鱸HSP90-β在不同組織中的表達狀況
    2.4 感染無乳鏈球菌后澳洲寶石鱸HSP90-βmRNA在不同組織中的表達狀況
3 討論
    3.1 澳洲寶石鱸HSP90-β氨基酸序列分析
    3.2 澳洲寶石鱸HSP90-βmRNA組織表達分析
    3.3 感染無乳鏈球菌后澳洲寶石鱸HSP90-β組織表達分析



本文編號：3863910