【摘要】：目的應(yīng)用計(jì)算機(jī)在線預(yù)測(cè)軟件分析細(xì)粒棘球絳蟲(chóng)AgB5抗原蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu),預(yù)測(cè)其可能形成的B細(xì)胞表位和T細(xì)胞表位,為研制安全、高效的新型包蟲(chóng)病基因疫苗奠定基礎(chǔ),也為包蟲(chóng)病的免疫學(xué)治療提供新的理論依據(jù)。方法采用計(jì)算機(jī)在線預(yù)測(cè)軟件SOPMA對(duì)細(xì)粒棘球絳蟲(chóng)AgB5抗原蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)進(jìn)行預(yù)測(cè)和分析;采用LEPS和ABC Pred網(wǎng)絡(luò)軟件結(jié)合其表面特性、親水性、柔韌性、可及性、可塑性等對(duì)其B細(xì)胞表位進(jìn)行預(yù)測(cè)和分析;采用IEBD和SYFPEITHI在線軟件對(duì)細(xì)粒棘球絳蟲(chóng)AgB5抗原蛋白的MHC-I類(lèi)HLA-A 0201限制性T細(xì)胞表位進(jìn)行預(yù)測(cè)和分析。結(jié)果采用計(jì)算機(jī)在線預(yù)測(cè)軟件預(yù)測(cè)細(xì)粒棘球絳蟲(chóng)AgB5抗原蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)中α螺旋結(jié)構(gòu)占76.47%,β-折疊占5.88%,無(wú)規(guī)則卷曲占17.65%。結(jié)合其表面特性、親水性、柔韌性、可及性以及可塑性等分析得出分值較高的3個(gè)B細(xì)胞表位區(qū)域,分別為:6~14、28~33和48~52氨基酸序列,較易形成B細(xì)胞表位;通過(guò)MHC-I類(lèi)HLA-A 0201限制性T細(xì)胞表位分析得出分值較高的4個(gè)T細(xì)胞表位區(qū)域,分別為:9~13、24~29、38~45和51~59氨基酸序列,較易形成T細(xì)胞表位。結(jié)論通過(guò)生物信息網(wǎng)絡(luò)技術(shù)方法分析確定細(xì)粒棘球絳蟲(chóng)AgB5抗原蛋白分別存在3個(gè)B細(xì)胞抗原表位和4個(gè)T細(xì)胞抗原表位,可為細(xì)粒棘球絳蟲(chóng)AgB抗原性研究和高效表位疫苗研發(fā)提供參考,為臨床包蟲(chóng)病的免疫診斷、藥物治療提供新的靶標(biāo)。
[Abstract]:Objective to analyze the secondary structure of AgB5 antigen protein of Echinococcus granulosus by computer online prediction software, and to predict the B cell epitopes and T cell epitopes that may be formed, so as to lay a foundation for the development of a safe and efficient new type of echinococcosis gene vaccine, and to provide a new theoretical basis for immunological treatment of echinococcosis. Methods the secondary structure of AgB5 antigen protein of Echinococcus granulosus was predicted and analyzed by computer online prediction software SOPMA, and the B cell epitopes of Echinococcus granulosus were predicted and analyzed by LEPS and ABC Pred network software combined with its surface characteristics, hydrophilicity, flexibility, accessibility and plasticity. The MHC-I class HLA-A 0201 restricted T cell epitopes of Echinococcus granulosus AgB5 antigen protein were predicted and analyzed by IEBD and SYFPEITHI online software. Results the secondary structure of AgB5 antigen protein of Echinococcus granulosus was predicted by computer online prediction software. The secondary structure of Echinococcus granulosus AgB5 antigen protein was 76.47%, 尾-fold 5.88% and irregular curl 17.65%. According to the analysis of its surface characteristics, hydrophilicity, flexibility, accessibility and plasticity, three B cell epitope regions with high score were obtained, which were 6: 14, 28 / 33 and 48 脳 52 amino acid sequences, which were easy to form B cell epitopes, and four T cell epitopes with higher scores were obtained by MHC-I HLA-A 0201 restricted T cell epitope analysis, which were 9: 13, 24 / 29, 38 / 45 and 51 / 59 amino acid sequences, which were easy to form T cell epitopes. Conclusion it is confirmed that there are three B cell epitopes and four T cell epitopes in AgB5 antigen protein of Echinococcus granulosus by bioinformation network technique, which can provide reference for the study of antigenicity of Echinococcus granulosus AgB and the development of high efficiency epitope vaccine, and provide a new target for clinical immune diagnosis and drug treatment of echinococcosis.
【作者單位】： 新疆醫(yī)科大學(xué)第一附屬醫(yī)院 新疆重大疾病醫(yī)學(xué)重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室-省部共建國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室培育基地;新疆醫(yī)科大學(xué)基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)院;
【基金】：國(guó)家自然科學(xué)基金項(xiàng)目(No.81260253,31160194,30960358,81160200,81060135) 新疆維吾爾自治區(qū)自然基金項(xiàng)目(No.2012211A304)
【分類(lèi)號(hào)】：R383.33

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