【摘要】： 溫度作為血紅蛋白和紅細(xì)胞的一個(gè)重要變構(gòu)因子，其微小變化即可引起從血紅蛋白的分子結(jié)構(gòu)、濃度、功能以至紅細(xì)胞的形態(tài)、結(jié)構(gòu)、功能的顯著改變。本文采用顯微激光共焦拉曼散射技術(shù)、動(dòng)態(tài)光散射技術(shù)、紫外—可見(jiàn)光譜技術(shù)以及多維顯微圖像分析技術(shù)等多種手段，從人體可能發(fā)生高溫的溫度特征及持續(xù)時(shí)間有時(shí)會(huì)較長(zhǎng)的實(shí)際情況出發(fā)，從形態(tài)、結(jié)構(gòu)及功能三個(gè)方面對(duì)血紅蛋白和紅細(xì)胞隨溫度的改變所對(duì)應(yīng)的變化情況進(jìn)行研究測(cè)定。本文發(fā)現(xiàn)： 1．離體血紅蛋白在高溫(39℃-41℃)或低溫(4℃-30℃)情況下，只要達(dá)到一定的作用時(shí)間，就會(huì)發(fā)生團(tuán)聚。39℃-41℃團(tuán)聚體的粒徑在100nm到200nm間，且隨溫度的升高與作用時(shí)間的延長(zhǎng)而增大。 2．離體血紅蛋白在39℃-41℃高溫作用下，其二級(jí)結(jié)構(gòu)、空間結(jié)構(gòu)會(huì)發(fā)生變化，，主要表現(xiàn)在有序結(jié)構(gòu)明顯減少，無(wú)規(guī)卷曲增加、血紅蛋白卟啉環(huán)丟失或松散、疏水性氨基酸殘基暴露在外，血紅蛋白的攜氧能力也隨加熱溫度的升高和加熱時(shí)間的延長(zhǎng)呈下降趨勢(shì)。 3．高溫下血紅蛋白的團(tuán)聚及其分子結(jié)構(gòu)與功能的變化是不可逆行為。而低溫作用下血紅蛋白的團(tuán)聚是物理團(tuán)聚，是可逆的過(guò)程，且其分子結(jié)構(gòu)以及功能沒(méi)有發(fā)生變化。 4．高溫下孵育的紅細(xì)胞其形態(tài)從正常雙凹形轉(zhuǎn)變成棘形，且隨加熱溫度的升高與加熱時(shí)間的延長(zhǎng)紅細(xì)胞的畸變率升高；且胞內(nèi)血紅蛋白分子結(jié)構(gòu)與功能也相應(yīng)發(fā)生了變化。 本文的研究填補(bǔ)了有關(guān)溫度對(duì)紅細(xì)胞及其血紅蛋白結(jié)構(gòu)和功能的影響作用隨作用時(shí)間的變化關(guān)系，對(duì)于闡明紅細(xì)胞及血紅蛋白在有關(guān)生理、病理狀態(tài)下的結(jié)構(gòu)與功能的變化，以及其臨床表現(xiàn)與有關(guān)防治對(duì)策都有重要的指導(dǎo)意義。
[Abstract]:Temperature, as an important structural factor of hemoglobin and erythrocyte, can cause significant changes in molecular structure, concentration, function and morphology, structure and function of red blood cells. In this paper, the techniques of confocal Raman scattering, dynamic light scattering, UV-Vis spectroscopy and multi-dimensional microscopic image analysis are used. Based on the temperature characteristics of human body which may occur high temperature and the fact that the duration is longer sometimes, the changes of hemoglobin and erythrocyte with the change of temperature are studied and measured from the aspects of morphology, structure and function. The results showed that: 1. The agglomeration of hemoglobin in vitro occurred at high temperature (39 鈩

本文編號(hào)：2368129