NADPH氧化酶A （NADPH oxidase A,Nox A）為NADPH氧化酶亞家族一員,可催化產(chǎn)生ROS。通過(guò)檢索Gen Bank中Nox A序列,利用生物信息學(xué)方法分析了2種食用菌Nox A蛋白結(jié)構(gòu)特征。結(jié)果表明,在Gen Bank中僅搜索到平菇Nox A （Po Nox A）與雙色蠟?zāi)ox A （Lb Nox A）序列。進(jìn)一步序列比對(duì)發(fā)現(xiàn),2種Nox A序列同源性達(dá)80%,均包含2個(gè)FAD結(jié)合模體、4個(gè)NADPH結(jié)合模體以及4個(gè)亞鐵紅素結(jié)合位點(diǎn)（heme binding）中的保守組氨酸殘基;蛋白結(jié)構(gòu)分析表明,2種Nox A一級(jí)結(jié)構(gòu)、二級(jí)結(jié)構(gòu)及三級(jí)結(jié)構(gòu)較為相似,但在結(jié)構(gòu)數(shù)量上也存在一定差異;2種Nox A均屬于跨膜蛋白,但Po Nox A蛋白N端存在5個(gè)跨膜結(jié)構(gòu),Lb Nox A蛋白N端存在6個(gè)跨膜結(jié)構(gòu),中間區(qū)域存在1個(gè)跨膜結(jié)構(gòu);2種Nox A蛋白質(zhì)中均存在磷酸化位點(diǎn)修飾,具有潛在的磷酸激酶特性。但2種Nox A蛋白質(zhì)中絲氨酸、蘇氨酸及酪氨酸修飾位點(diǎn)個(gè)數(shù)和存在位置不同;進(jìn)化分析表明,2種Nox A基因親緣關(guān)系最近,位于進(jìn)化樹(shù)的同一分枝。因此推測(cè)2種食用菌Nox A氧化酶功能... 

【文章來(lái)源】：中國(guó)食用菌. 2020,39(08)北大核心

【文章頁(yè)數(shù)】：7 頁(yè)

【部分圖文】：

Nox A蛋白序列比對(duì)結(jié)果

Ex PASy分析蛋白分子量與等電點(diǎn)結(jié)果表明，Po Nox A分子式為C2955H4422N780O777S23，理論分子量為64.04 k Da，理論等電點(diǎn)為9.30，在哺乳動(dòng)物細(xì)胞中半衰期為30 h，脂肪系數(shù)為80.14，不穩(wěn)定系數(shù)為34.43，為穩(wěn)定蛋白；Lb Nox A分子式為C2908H4394N770O761S20，理論分子量為63.00 k Da，理論等電點(diǎn)為9.39，在哺乳動(dòng)物細(xì)胞中半衰期為30 h，脂肪系數(shù)為87.66，不穩(wěn)定系數(shù)為37.06，為穩(wěn)定蛋白。2種Nox A蛋白分子量、等電點(diǎn)、脂肪系數(shù)、不穩(wěn)定系數(shù)等均較接近。蛋白親疏水特性分析結(jié)果見(jiàn)圖2。由圖2可知，Po Nox A蛋白最大親水位點(diǎn)為第154位，氨基酸為異亮氨酸（I），分值為3.133；最小疏水位點(diǎn)均為第342位，氨基酸為賴氨酸（K），分值為-2.389，親水性的總平均值（grand average of hydropathicity,GRAVY）為-0.060。Lb Nox A蛋白最大親水位點(diǎn)為第153位，氨基酸為異亮氨酸（I），分值為3.178；最小疏水位點(diǎn)均為第392位，氨基酸為酪氨酸（Y），分值為-2.289,GRAVY為0.004。因此，2種Nox A蛋白最大親水位點(diǎn)較為相似，但最小親水位點(diǎn)不同。

SMART分析了Nox A蛋白結(jié)構(gòu)特征，預(yù)測(cè)結(jié)果見(jiàn)圖3。蛋白特征位點(diǎn)分析結(jié)果見(jiàn)表2。由圖3、表2可知，在Po Nox A蛋白N端存在5個(gè)跨膜結(jié)構(gòu)，2個(gè)低復(fù)雜度結(jié)構(gòu)；而Lb Nox A蛋白N端存在6個(gè)跨膜結(jié)構(gòu)，中間區(qū)域存在1個(gè)跨膜結(jié)構(gòu)，未預(yù)測(cè)到低復(fù)雜度結(jié)構(gòu)存在。因此，2種食用菌Nox A蛋白N端存在5個(gè)保守的跨膜結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)，且存在位置基本一致，僅相差1個(gè)位點(diǎn)。


本文編號(hào)：3472950