本文選題：β淀粉樣蛋白 + 單層膜　； 參考：《蘭州大學》2013年碩士論文

【摘要】：阿爾茨海默病(Alzheimer Disease, AD)是老年性癡呆癥中最常見的形式,而氨基酸長度為39-42的β淀粉樣蛋白(Amyloid beta peptide,Aβ)則是AD的主要致病因素。Ap由其前體蛋白APP經序列酶切加工而生成。APP是Ⅰ型膜蛋白,Ap位于APP跨膜區(qū)域。分泌出胞或進入胞質的Aβ會通過各種機制產生神經毒性,但對上述事件的前提——產生于膜上的Aβ的脫膜(shedding)卻所知甚少。我們利用單層膜及脂質體,構建了研究Aβ脫膜過程的模型膜實驗體系,并比較了不同長度Aβ加工產物的脫膜行為。結果表明,脂質組分、微環(huán)境條件及疏水區(qū)長度是調控Ap脫膜的關鍵因素。我們的發(fā)現表明脂筏微區(qū)內的靶向加工和快速內吞分選有助于Ap的脫膜分泌。
[Abstract]:Alzheimer disease is the most common form of Alzheimer's disease. Amyloid beta peptideA 尾, with amino acid length of 39-42, was the main pathogenic factor of AD. AP was produced by APP, its precursor protein, which was digested by sequence. App was a type I membrane protein located in the transmembrane region of APP. Secreting or entering the cytoplasm A 尾 can produce neurotoxicity through various mechanisms, but little is known about the premise of the above events-the demembrane shedding of A 尾 produced on the membrane. Using monolayer membrane and liposome, we constructed a model membrane experimental system to study the process of A 尾 demembrane removal, and compared the delamination behavior of A 尾 processing products with different lengths. The results showed that lipid composition, microenvironmental conditions and hydrophobic region length were the key factors to regulate the demembrane of AP. Our findings suggest that targeted processing and rapid endocytosis in lipid raft microregions contribute to the demembrane secretion of AP.
【學位授予單位】：蘭州大學
【學位級別】：碩士
【學位授予年份】：2013
【分類號】：R749.16

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本文編號：1791149