目的應(yīng)用生物信息學(xué)方法對結(jié)核分枝桿菌Rv0009基因編碼蛋白PpiA的結(jié)構(gòu)與功能進行預(yù)測和分析。方法由NCBI數(shù)據(jù)庫中獲得Rv0009基因及PpiA蛋白的相關(guān)序列信息;運用ProtParam及ProtScale對PpiA蛋白的理化特性和親疏水性進行分析;運用NetPhos、TMHMM分析PpiA的磷酸化位點及跨膜區(qū)結(jié)構(gòu);分別運用SOPMA、SWISS-MODEL、ABCpred預(yù)測PpiA蛋白的二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu);運用SYFPEITHI軟件進行抗原表位的預(yù)測分析;運用STRING預(yù)測PpiA的相互作用蛋白,并對其生物過程進行功能富集分析。結(jié)果結(jié)核分枝桿菌蛋白PpiA由182個氨基酸組成,分子式為C₈₄₈H₁₃₁₀N₂₃₈O₂₆₇S₄,屬于穩(wěn)定的親水性蛋白;其二級結(jié)構(gòu)中無規(guī)則卷曲（Cc）含量占53.85%,α-螺旋（Hh）含量占18.68%,β-折疊（Ee）占20.88%,β-折角（Tt）含量占6.59%。PpiA蛋白無信號肽和跨膜區(qū)結(jié)構(gòu),具有14個磷酸化優(yōu)勢位點;該蛋白含有18... 

【文章來源】：中國病原生物學(xué)雜志. 2020,15(06)北大核心

【文章頁數(shù)】：6 頁

【部分圖文】：

PpiA蛋白親水性分析

利用SOMPA預(yù)測分析PpiA蛋白的二級結(jié)構(gòu),結(jié)果見圖2。其中無規(guī)則卷曲(Cc)含量占53.85%,α-螺旋(Hh)含量占18.68%,β-折疊(Ee)占20.88%,β-折角(Tt)含量占6.59%。4 PpiA蛋白的信號肽、跨膜區(qū)及磷酸化位點預(yù)測

運用SignalP 4.1對PpiA蛋白N端的70個氨基酸進行信號肽分析。需要指出的是,現(xiàn)行系統(tǒng)版本物種選擇中不包含分枝桿菌屬,因此本實驗分析圖表以革蘭陽性菌的物種模式下的結(jié)果進行展示,D值為0.274。圖3顯示,各物種模式下的D值均小于閾值0.450,提示該蛋白無信號肽�？缒^(qū)分析表明該蛋白無跨膜區(qū)結(jié)構(gòu)(圖4)。圖4 PpiA蛋白的跨膜區(qū)結(jié)構(gòu)預(yù)測

【參考文獻】：
期刊論文
[1]結(jié)核分枝桿菌Wag31蛋白的生物信息學(xué)分析[J]. 劉相群,付玉榮,伊正君.  中國病原生物學(xué)雜志. 2019(09)
[2]結(jié)核分枝桿菌BfrB蛋白的生物信息學(xué)分析[J]. 袁秋露,付玉榮,伊正君.  中國病原生物學(xué)雜志. 2018(02)
[3]結(jié)核分枝桿菌eis基因及其編碼蛋白的生物信息學(xué)分析[J]. 張西燕,付玉榮,伊正君.  中國病原生物學(xué)雜志. 2018(02)



本文編號：2978606