本文采用多種光譜法研究了甲苯達唑（MBZ）與牛血清白蛋白（BSA）之間的相互作用機制。熒光猝滅實驗及時間分辨熒光實驗結果表明:MBZ對BSA的熒光猝滅主要為靜態(tài)猝滅;溫度298 K時二者的結合常數與結合位點數分別為6.52×10⁴ L·mol^-1和1.08;熱力學參數ΔH與ΔS分別為-117.49 kJ·mol^-1和-229.24 J·mol^-1·K^-1,說明MBZ與BSA之間的作用力主要為范德華力和氫鍵。位點競爭實驗結果表明MBZ結合在BSA亞結構域ⅡA的SiteⅠ。紫外-可見光譜、同步熒光光譜、紅外光譜法以及圓二色光譜實驗結果表明,MBZ誘導BSA的構象發(fā)生變化。 

【文章來源】：分析科學學報. 2020,36(06)北大核心CSCD

【文章頁數】：6 頁

【部分圖文】：

BSA與MBZ作用的熒光光譜

BSA與MBZ相互作用的紫外-可見光譜

同步熒光光譜可以提供發(fā)色團周圍微環(huán)境的特征信息。當Δλ=15 nm或Δλ=60 nm時,BSA的同步熒光光譜只顯示酪氨酸或色氨酸的熒光光譜特征。由圖3(A)可以看出,當Δλ=15 nm時,同步熒光光譜變化較小;而圖3(B)表明,當Δλ=60 nm時,隨著MBZ濃度的增加熒光強度減小且略有藍移(349～347 nm)。說明MBZ主要猝滅的是色氨酸殘基,并使其周圍疏水性增加[16]。圖4 BSA與MBZ相互作用的CD光譜

【參考文獻】：
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本文編號：3252108