本文選題：斯氏艾美耳球蟲 + 微線蛋白��； 參考：《畜牧與獸醫(yī)》2017年05期

【摘要】：為研究斯氏艾美耳球蟲(Eimeria stiedai)的入侵及免疫機制,從基于Gateway技術(shù)構(gòu)建的孢子化卵囊c DNA原核表達文庫中擴增出了微線蛋白5(MIC5)部分基因序列,融合表達、純化了相應的GST-MIC5蛋白多肽,并對該融合蛋白進行了生物信息學分析。結(jié)果顯示,獲得的MIC5基因部分序列長552 bp,與參考序列的同源性高達99%;經(jīng)原核表達、純化,獲得大小約46 ku的融合蛋白,與預測相符;生物信息學分析發(fā)現(xiàn),目的蛋白含3個由半胱氨酸序列構(gòu)成的Apple結(jié)構(gòu)域,揭示其與蟲體黏附和入侵宿主細胞相關;誘導表達并純化了與蟲體黏附和入侵宿主細胞相關的MIC5部分蛋白。本研究為深入探討斯氏艾美耳球蟲MIC5蛋白的功能奠定了理論基礎。
[Abstract]:In order to study the invasion and immune mechanism of Eimeria stiedai), a partial gene sequence of microline protein 5 (MIC5) was amplified from the prokaryotic expression library of spore oocyst c DNA constructed by Gateway technique, and the corresponding GST-MIC5 protein peptide was purified. The fusion protein was analyzed by bioinformatics. The results showed that the partial sequence of MIC5 gene was 552 BP long, and the homology with the reference sequence was as high as 99%. After prokaryotic expression and purification, a fusion protein of about 46 ku was obtained, which was consistent with the prediction. The objective protein consists of three Apple domains composed of cysteine sequences, which are associated with insect adhesion and invading host cells, and induce the expression and purification of MIC5 partial proteins associated with insect adhesion and invasion host cells. This study laid a theoretical foundation for further study on the function of MIC5 protein of Eimeria skrjabini.
【作者單位】： 塔里木大學動物科學學院;兵團塔里木畜牧科技重點實驗室;
【基金】：國家自然科學基金項目(31160503,31560693) 新疆生產(chǎn)建設兵團青年科技創(chuàng)新資金專項(2012CB023) 兵團塔里木畜牧科技重點實驗室開放課題(HS201108)
【分類號】：S852.7

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本文編號：1968716