發(fā)布時間：2017-12-06 23:33

  本文關鍵詞：抗凍蛋白在冰晶表面吸附結合的分子動力學模擬

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【摘要】：在低溫環(huán)境中生活的生物體組織中存在一種特殊的蛋白,這種蛋白能夠以非依數(shù)形式降低冰晶的生長點而幾乎不影響其熔點來抑制冰晶的生長和重結晶。這種蛋白質影響冰晶生長的現(xiàn)象即為熱滯現(xiàn)象,這種特殊的蛋白質被稱之為抗凍蛋白(antifreeze protein,AFP),冰晶生長點與熔點溫度之間的差異叫做熱滯活性(TH)。實驗研究發(fā)現(xiàn)抗凍蛋白可以穩(wěn)定牢固地結合到冰晶的某些晶面上,從而抑制冰晶的生長。然而,通過現(xiàn)有的實驗方法很難研究清楚抗凍蛋白在冰晶表面結合的細節(jié),所以目前對抗凍蛋白在冰晶表面結合的動力學過程的認識并不是很清楚。本文通過基于隨機模型的分子動力學模擬方法(MD)分別模擬了魚類抗凍蛋白(wfAFP)和昆蟲類抗凍蛋白(sfAFP)在低溫水環(huán)境中與其周圍水分子相互作用的動力學過程,以及云杉蚜蟲抗凍蛋白(sbwAFP)與冰晶棱面結合過程中與結合面局部水分子相互作用的動力學過程。分析了抗凍蛋白在低溫水環(huán)境中的構象變化以及云杉蚜蟲抗凍蛋白與冰晶棱面結合抑制冰晶生長的過程。結果顯示,wfAFP和sfAFP在冰點以下的水中均能與水發(fā)生相互作用,結合過程中均沒有發(fā)生巨大的構象變化,并且在作用過程中sfAFP比wfAFP結構穩(wěn)定。而云杉蚜蟲抗凍蛋白可以與冰晶棱面穩(wěn)定結合抑制冰晶的生長并且不涉及構象變化。通過這樣的動力學模擬更有助于理解抗凍蛋白與真實的冰水體系的相互作用。
【學位授予單位】：內蒙古大學
【學位級別】：碩士
【學位授予年份】：2017
【分類號】：Q61

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本文編號：1260383