抗凍蛋白(AFPs)因具有降低冰點、修飾冰晶形態(tài)、抑制重結晶及提高生物抗凍能力等特性,使其在冷凍食品添加劑領域具有較好的應用前景。本文從鯡魚中分離純化得到鯡魚抗凍蛋白(hAFP),通過分子模擬技術研究其與冰晶的相互作用,并分析其抗凍機理。之后以真鯛為研究對象,研究hAFP結合殼聚糖磁性(CS@Fe_3O_4)納米對魚肉解凍后品質特性的影響,闡述真空浸漬hAFP結合CS@Fe_3O_4納米對反復凍融后魚肉理化及蛋白構象的影響。以期為hAFP作為食品添加劑維持水產品解凍及反復凍融后品質提供理論依據和技術支撐。本文從鯡魚中提取抗凍蛋白,測定其熱滯活性為0.84°C。hAFP與冰晶的分子動力學模擬的結果表明:hAFP可穩(wěn)定存在于冰水混合體系中,并與冰晶面緊密結合。若冰晶繼續(xù)生長,會導致其表面積增加,而其表面積增加需要外界提供能量,導致系統(tǒng)的熵值和體系溫度下降。因此,冰晶需要更低的溫度才可以進一步生長,即體系的冰點降低,產生熱滯現(xiàn)象。將真鯛浸漬在含有海藻糖、CS@Fe_3O_4納米、甘油/hAFP的溶液中,研究浸漬液預處理對真鯛解凍后品質特性的影響。其中色澤、質構、剪切力用來分析魚肉解凍后的物理變化,DSC、動態(tài)流變、拉曼/內源熒光/紫外二階導光譜探究魚肉蛋白構象變化,表面疏水性、Zeta電位、有效粒徑研究蛋白聚集程度,溶解度、蛋白總巰基/二硫鍵/羰基/二聚酪氨酸含量、Ca~(2+)-ATPase活性、SDS-PAGE分析魚肉肌原纖維蛋白的氧化程度,LF-NMR分析魚肉解凍后的水分狀態(tài),SEM研究魚肉解凍后肌纖維微觀組織結構變化。結果表明:hAFP結合CS@Fe_3O_4納米處理,可以降低魚肉解凍后的汁液流失率;提高魚肉的硬度、彈性和回復性等;增加魚肉的嫩度;提高解凍后魚肉蛋白的熱穩(wěn)定性;穩(wěn)定蛋白構象;降低蛋白氧化、變性及聚集程度;減少冰晶對樣品肌纖維的損傷;提高解凍后樣品的持水性。另外,與傳統(tǒng)的冷凍保護劑(甘油)相比,hAFP能更好地保持冷凍食品的上述特性。從而證明了hAFP在冷凍海產品中的應用潛力。將真鯛真空浸漬于含有海藻糖、CS@Fe_3O_4納米及hAFP的溶液中,研究真空浸漬hAFP結合CS@Fe_3O_4納米對凍融循環(huán)下真鯛蛋白構象、氧化、聚集,及魚肉水分狀態(tài)和肌纖維微觀結構的影響。結果表明:隨著凍融循環(huán)次數(shù)的增加,魚肉蛋白質的熱穩(wěn)定性降低,蛋白質氧化、聚集程度增大。肌纖維組織斷裂嚴重,魚肉持水性下降。由于AFPs具有抑制冰晶生長、修飾冰晶形態(tài)、抑制重結晶的作用,因此在相同凍融循環(huán)次數(shù)下,樣品經真空浸漬hAFP結合CS@Fe_3O_4納米處理后,魚肉蛋白熱穩(wěn)定性提高;蛋白空間構象更穩(wěn)定;蛋白氧化、聚集程度減弱,溶液穩(wěn)定性提高;蛋白降解程度降低;該處理下樣品的不易流動水含量較高,核磁成像顯示紅色程度較強,因此魚肉的持水性較強;冰晶對肌纖維的破壞作用減弱,使得纖維表面光滑、致密,魚肉樣品的保水性較好。
【學位單位】：渤海大學
【學位級別】：碩士
【學位年份】：2019
【中圖分類】：TS254.1

【參考文獻】

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本文編號：2838264