【摘要】：目前,基于我國(guó)大豆產(chǎn)業(yè)的蓬勃發(fā)展,大豆蛋白生產(chǎn)規(guī)模不斷擴(kuò)大,其營(yíng)養(yǎng)價(jià)值及經(jīng)濟(jì)效價(jià)優(yōu)勢(shì)顯著�；诖�,越來(lái)越多學(xué)者對(duì)大豆分離蛋白聚集、解聚行為進(jìn)行深入探討。同時(shí),熱誘導(dǎo)大豆分離蛋白發(fā)生的聚集行為對(duì)其體系結(jié)構(gòu)、功能影響顯著,所以對(duì)大豆分離蛋白進(jìn)行改性成為大豆精深加工的研究熱點(diǎn)。針對(duì)此,本課題以大豆分離蛋白為研究對(duì)象,采用熱誘導(dǎo)及超聲改性處理技術(shù)深入解析加熱溫度(60℃、80℃、100℃)、超聲功率(200 W、600W)對(duì)可溶性大豆分離蛋白結(jié)構(gòu)及其乳液界面的作用機(jī)制,明晰超聲輔助熱處理對(duì)可溶性大豆分離蛋白聚集行為的調(diào)控機(jī)理,充分發(fā)揮熱誘導(dǎo)及超聲改性的技術(shù)優(yōu)勢(shì),有效改善大豆分離蛋白系列產(chǎn)品品質(zhì)特性,為我國(guó)高功能型大豆蛋白系列產(chǎn)品的開(kāi)發(fā)應(yīng)用提供理論支撐和技術(shù)支持。主要研究結(jié)果如下:(1)研究采用超聲輔助熱誘導(dǎo)方法改性可溶性大豆分離蛋白,深入解析不同溫度(60℃、80℃、100℃)及超聲調(diào)控(200 W、600 W)下可溶性大豆分離蛋白理化及體系穩(wěn)定作用機(jī)制。隨著溫度升高,可溶性大豆分離蛋白粒徑增大。超聲處理可溶性大豆分離蛋白時(shí),在200W的超聲功率下處理時(shí),其粒徑增大,在600 W的超聲功率下處理可溶性大豆分離蛋白時(shí),粒徑降低,且在1000 nm處,形成了粒徑范圍更大的峰。對(duì)處理溫度為60℃、80℃和100℃的大豆分離蛋白可溶性聚集體進(jìn)行低功率200 W和高功率600 W的超聲處理,發(fā)現(xiàn)大豆分離蛋白可溶性熱聚集體的粒徑增加,且在相同功率下,隨著溫度的升高,可溶性聚集體粒徑增大趨勢(shì)更顯著;大豆分離蛋白經(jīng)加熱處理時(shí),隨著加熱溫度的升高,可溶性蛋白質(zhì)溶解度呈現(xiàn)下降趨勢(shì)。在低高功率超聲處理調(diào)控后,蛋白質(zhì)的溶解度均增大;對(duì)可溶性大豆分離蛋白經(jīng)進(jìn)行熱誘導(dǎo)時(shí),隨著加熱溫度升高,可溶性大豆分離蛋白的濁度呈現(xiàn)增大趨勢(shì)。在低高功率超聲處理調(diào)控后,蛋白質(zhì)的濁度顯著降低。(2)研究采用體積排阻色譜、傅里葉紅外光譜、熒光光譜、SDS-PAGE電泳及原子力顯微鏡分析,深入解析超聲輔助熱誘導(dǎo)處理對(duì)可溶性大豆分離蛋白分子量及結(jié)構(gòu)特征影響,明確超聲聯(lián)合熱處理調(diào)控大豆分離蛋白可溶性聚集機(jī)制。通過(guò)體積排阻色譜發(fā)現(xiàn)隨著加熱溫度升高及高超聲功率調(diào)控時(shí),可溶性聚集體含量增加。當(dāng)加熱溫度為100℃時(shí),小分子多肽含量增加。對(duì)不同加熱溫度下的可溶性大豆分離蛋白進(jìn)行低高功率超聲處理,發(fā)現(xiàn)可溶性大豆分離蛋白聚集體的含量均增加,且隨著功率的增大,分子量小于1.6 KDa的產(chǎn)物幾乎消失;經(jīng)傅里葉紅外光譜分析可知,熱處理可促進(jìn)蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)的無(wú)序化轉(zhuǎn)換。對(duì)可溶性大豆分離蛋白和熱誘導(dǎo)后的可溶性蛋白質(zhì)在不同功率下進(jìn)行超聲處理,發(fā)現(xiàn)大豆分離蛋白的β-折疊含量降低,無(wú)規(guī)則結(jié)構(gòu)含量增加;大豆分離蛋白經(jīng)熱處理后,可溶性蛋白表面疏水性升高。低高功率超聲處理不同溫度加熱條件下的可溶性聚集體時(shí),可溶性聚集體的表面疏水性均增加;經(jīng)SDS-PAGE電泳分析發(fā)現(xiàn),在加熱條件下,大豆分離蛋白中α、β亞基及B堿性亞基參與了可溶性聚集體的形成。對(duì)加熱處理后的可溶性蛋白進(jìn)行超聲處理,發(fā)現(xiàn)隨著超聲處理強(qiáng)度的增加,7S蛋白α′亞基含量明顯增加,β亞基含量顯著降低,11S蛋白的B亞基含量降低;通過(guò)原子力顯微鏡觀測(cè)發(fā)現(xiàn),在加熱條件下,隨著處理溫度升高,粒子高度尺寸范圍增大。在加熱溫度為100℃時(shí),有大量小尺寸粒子生成。超聲調(diào)控時(shí)可溶性大豆分離蛋白明顯發(fā)生了促聚集。(3)研究通過(guò)乳液的乳化特性、粒徑、Zeta電位及光學(xué)顯微鏡分析方法,深入解析超聲輔助熱誘導(dǎo)處理對(duì)可溶性大豆分離蛋白在乳液界面的表征。隨熱處理溫度升高,蛋白質(zhì)的乳化性呈現(xiàn)上升趨勢(shì)。超聲輔助熱處理對(duì)可溶性大豆分離蛋白的乳化性起到促進(jìn)作用;對(duì)乳液的粒徑分析可知,隨著溫度增大,乳液粒徑增大,均勻性降低。超聲輔助熱處理對(duì)可溶性大豆分離蛋白的乳液穩(wěn)定性起促進(jìn)作用,乳液粒徑顯著降低;通過(guò)乳液的表面電位分析,熱處理使油滴間靜電斥力增強(qiáng)。在超聲處理時(shí),隨超聲功率增強(qiáng),蛋白質(zhì)靜電排斥力進(jìn)一步增強(qiáng);經(jīng)光學(xué)顯微鏡測(cè)定分析,乳液在自然條件下變得絮凝,大量油滴絮凝、團(tuán)聚嚴(yán)重。在加熱處理時(shí),油滴團(tuán)聚物聚結(jié)程度降低。在超聲處理后,液滴分布均勻,超聲處理后乳化效果明顯提高。
【學(xué)位授予單位】：東北農(nóng)業(yè)大學(xué)
【學(xué)位級(jí)別】：碩士
【學(xué)位授予年份】：2019
【分類(lèi)號(hào)】：TQ931
【圖文】：

結(jié)果與分析狀態(tài)下，通過(guò) SDS-PAGE 確定可溶性大豆蛋白的聚集行為和超聲處理S-PAGE 圖譜顯示出對(duì)應(yīng)于 7S、11S 的典型條帶，說(shuō)明加熱后聚集體白類(lèi)似。通過(guò)凝膠成像分析儀分析 SDS-PAGE 圖譜，發(fā)現(xiàn)通過(guò)加熱處了處理后的大豆分離蛋白的亞基組成。由圖 9 可知，大豆分離蛋白經(jīng)熱的升高，大豆可溶性聚集體 7S 蛋白的 α′亞基含量逐漸增加，α、β 亞能是因?yàn)?β-大豆伴球蛋白的 α、β 亞基參與了可溶性聚集體的形人研究一致。隨著加熱溫度的升高，大豆可溶性聚集體大豆球蛋白減小，這可能是由于 B 堿性亞基參與了聚集體的形成。這表明隨著加豆分離蛋白可溶性聚集體含量逐漸增加，且大豆分離蛋白的 α 亞基大豆蛋白可溶性聚集體的主要組成成分。這與 Damodaran 等[110]人研的可溶性蛋白進(jìn)行超聲處理，發(fā)現(xiàn)隨著超聲處理強(qiáng)度的增加，7S 蛋白β 亞基含量顯著降低，11S 蛋白的 B 亞基含量降低，說(shuō)明超聲處理對(duì)集體的亞基組成有所影響，這可能是因?yàn)槌曁幚懋a(chǎn)生的空穴效應(yīng)使斷開(kāi)，蛋白分子的空間結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)被破壞[112]。

東北農(nóng)業(yè)大學(xué)工程碩士學(xué)位論文加熱溫度過(guò)高時(shí)，分子熱運(yùn)動(dòng)過(guò)于劇烈，使部分蛋白質(zhì)顆粒碰撞發(fā)生解離，導(dǎo)的生成，與李向紅[92]和郭鳳仙等[93]研究結(jié)論一致，這也與本實(shí)驗(yàn)粒徑分析、體論一致。在超聲處理時(shí)，蛋白質(zhì)表面較平滑，可溶性大豆分離蛋白發(fā)生聚集，隨著超聲功率增大，蛋白質(zhì)粒子高度尺寸增加，同時(shí)小尺寸粒子含量降低。且到存在大顆粒的無(wú)定型聚集體。說(shuō)明超聲輔助熱處理大豆分離蛋白，增強(qiáng)了可子間作用力，故超聲處理進(jìn)一步促進(jìn)了可溶性聚集體的形成，與體積排阻色譜200 W 600 W0 W

乳液的光學(xué)顯微鏡圖像

【參考文獻(xiàn)】

相關(guān)期刊論文 前2條

1 陳震東;陳嘉琦;王金梅;楊曉泉;;熱誘導(dǎo)大豆蛋白纖維聚集體的分離及性質(zhì)研究[J];現(xiàn)代食品科技;2015年06期

2 呂媛;馬鈺;馮志明;于風(fēng)江;劉彩云;易銀沙;;二喹啉甲酸法在牛奶蛋白質(zhì)定量中的應(yīng)用[J];食品科學(xué);2010年06期

本文編號(hào)：2772562