本文關(guān)鍵詞：蛋白質(zhì)相互作用界面熱點(diǎn)殘基的預(yù)測研究方法

  更多相關(guān)文章： 熱點(diǎn)殘基 蛋白質(zhì)界面 偽疏水性 支持向量

【摘要】：蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)之間相互作用在細(xì)胞功能的各個(gè)方面如新陳代謝和信號(hào)傳導(dǎo)中起著至關(guān)重要的作用。對(duì)蛋白質(zhì)相互作用的分子機(jī)制的研究表明蛋白質(zhì)界面上小部分殘基對(duì)結(jié)合自由能的貢獻(xiàn)很大,并且它們對(duì)維持蛋白質(zhì)的穩(wěn)定起著積極的作用。鑒別蛋白質(zhì)作用界面的熱點(diǎn)殘基對(duì)于藥物設(shè)計(jì)和研究癌癥具有非常重要的意義。目前,通過生物實(shí)驗(yàn)技術(shù)來發(fā)現(xiàn)熱點(diǎn)殘基的方法,因其代價(jià)高不能被廣泛的應(yīng)用,因此,需要利用機(jī)器學(xué)習(xí)的方法來研究熱點(diǎn)殘基預(yù)測的問題。本文提出了一種可靠的熱點(diǎn)殘基預(yù)測的方法。針對(duì)每個(gè)殘基,本文提取108種序列、結(jié)構(gòu)和殘基的微環(huán)境特征(包括傳統(tǒng)的特征以及本文中提出的偽疏水性特征)。然后利用兩步特征選擇法,包括最小冗余最大相關(guān)性算法和窮舉法,選擇出最佳的3個(gè)特征。本文利用支持向量機(jī)來構(gòu)建模型。和其他預(yù)測方法比較,本文的預(yù)測結(jié)果是最好的,F1和MCC分別達(dá)到了0.70和0.46。預(yù)測結(jié)果表明,通過本文的方法選取的3個(gè)特征比那些傳統(tǒng)的特征更加有效,同時(shí)表明,結(jié)構(gòu)和物理化學(xué)方面的特征是區(qū)分熱點(diǎn)殘基的重要特征。
【關(guān)鍵詞】：熱點(diǎn)殘基 蛋白質(zhì)界面 偽疏水性 支持向量
【學(xué)位授予單位】：安徽大學(xué)
【學(xué)位級(jí)別】：碩士
【學(xué)位授予年份】：2016
【分類號(hào)】：Q51;TP18
【目錄】：

• 摘要3-4
• Abstract4-7
• 第一章 緒論7-16
• 1.1 引言7-8
• 1.2 蛋白質(zhì)相互作用概述8-12
• 1.2.1 蛋白質(zhì)的組成9
• 1.2.2 蛋白質(zhì)相互作用的機(jī)理9-11
• 1.2.3 蛋白質(zhì)結(jié)合面上的熱點(diǎn)殘基11-12
• 1.3 熱點(diǎn)殘基研究的國內(nèi)外現(xiàn)狀12-14
• 1.4 本文的內(nèi)容研究和安排14-16
• 1.4.1 內(nèi)容安排14-15
• 1.4.2 研究內(nèi)容15-16
• 第二章 熱點(diǎn)殘基數(shù)據(jù)集的搜集16-20
• 2.1 熱點(diǎn)殘基數(shù)據(jù)庫16
• 2.2 熱點(diǎn)殘基數(shù)據(jù)集16-19
• 2.2.1 訓(xùn)練集熱點(diǎn)殘基數(shù)目17
• 2.2.2 訓(xùn)練集使用的蛋白質(zhì)復(fù)合物17-19
• 2.3 本章小結(jié)19-20
• 第三章 特征選擇方法和SVM模型20-27
• 3.1 特征選擇20-22
• 3.1.1 特征選擇簡介20-21
• 3.1.2 基于mRMR和窮舉搜索的兩步特征選擇策略21-22
• 3.2 支持向量機(jī)原理22-26
• 3.2.1 線性可分SVM23-24
• 3.2.2 線性不可分SVM24-25
• 3.2.3 SVM的核函數(shù)25-26
• 3.3 本章小結(jié)26-27
• 第四章 蛋白質(zhì)作用界面熱點(diǎn)殘基的預(yù)測27-35
• 4.1 數(shù)據(jù)集27
• 4.2 特征提取27-32
• 4.2.1 理化特征28-30
• 4.2.2 基于溶劑表面可及性的特征30-31
• 4.2.3 殘基的微環(huán)境特征31
• 4.2.4 其他特征31-32
• 4.3 預(yù)測模型的評(píng)價(jià)指標(biāo)32-33
• 4.4 預(yù)測模型的構(gòu)建33-34
• 4.5 本章小結(jié)34-35
• 第五章 熱點(diǎn)殘基預(yù)測的實(shí)驗(yàn)結(jié)果與分析35-42
• 5.1 特征選擇的結(jié)果35
• 5.2 交叉驗(yàn)證35-36
• 5.3 實(shí)例分析36-38
• 5.3.1 促紅細(xì)胞生成素受體和配體模擬肽復(fù)合物作用37
• 5.3.2 β連環(huán)蛋白和腺瘤性息肉蛋白作用37-38
• 5.4 特征分析38-41
• 5.5 本章小結(jié)41-42
• 第六章 總結(jié)與展望42-44
• 6.1 工作總結(jié)42-43
• 6.2 工作展望43-44
• 參考文獻(xiàn)44-49
• 致謝49-50
• 附錄50-66
• 攻讀學(xué)位期間發(fā)表的學(xué)術(shù)論文66

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中國期刊全文數(shù)據(jù)庫 前10條

1 梁琳慧,韓忠朝;蛋白質(zhì)相互作用的研究方法[J];生命的化學(xué);2005年03期

2 唐澤耀,戴淑芳,陳華,林原;蛋白質(zhì)相互作用研究的哲學(xué)思考[J];醫(yī)學(xué)與哲學(xué);2005年01期

3 曹建平,馬義才,李亦學(xué),石鐵流;計(jì)算方法在蛋白質(zhì)相互作用研究中的應(yīng)用[J];生命科學(xué);2005年01期

4 謝江;張武;梅健;顧知立;吳繼宗;李輝;張律文;;一種新的計(jì)算預(yù)測alpha-synuclein蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)的方法(英文)[J];Journal of Shanghai University(English Edition);2008年06期

5 余鑫煜;許正平;;蛋白質(zhì)相互作用數(shù)據(jù)庫及其應(yīng)用[J];中國生物化學(xué)與分子生物學(xué)報(bào);2008年03期

6 劉中揚(yáng);李棟;朱云平;賀福初;;蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)進(jìn)化分析研究進(jìn)展[J];生物化學(xué)與生物物理進(jìn)展;2009年01期

7 王正華;董蘊(yùn)源;王勇獻(xiàn);;蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)的幾種聚類方法綜述[J];國防科技大學(xué)學(xué)報(bào);2009年04期

8 陸林英;魏雅卓;崔穎;孫平平;馬雅楠;馬志強(qiáng);;基于支持向量機(jī)的蛋白質(zhì)相互作用識(shí)別[J];生物信息學(xué);2009年04期

9 王建新;蔡釗;李敏;;一種基于極大團(tuán)的蛋白質(zhì)相互作用預(yù)測方法[J];高技術(shù)通訊;2009年01期

10 李松倍;謝江;張武;武頻;;蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)的相似子網(wǎng)搜索問題研究[J];計(jì)算機(jī)工程與應(yīng)用;2010年03期

中國重要會(huì)議論文全文數(shù)據(jù)庫 前10條

1 劉珍;孫景春;謝錦云;李亦學(xué);梁宋平;石鐵流;;蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)中的生物途徑分析[A];中國蛋白質(zhì)組學(xué)第二屆學(xué)術(shù)大會(huì)論文摘要論文集[C];2004年

2 李占潮;周漩;戴宗;鄒小勇;;基于一級(jí)結(jié)構(gòu)信息預(yù)測蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)相互作用[A];第十屆全國計(jì)算(機(jī))化學(xué)學(xué)術(shù)會(huì)議論文摘要集[C];2009年

3 王存新;馬曉慧;陳慰祖;;構(gòu)象熵對(duì)蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用及結(jié)合自由能的貢獻(xiàn)[A];第九次全國生物物理大會(huì)學(xué)術(shù)會(huì)議論文摘要集[C];2002年

4 程鋼;吳松鋒;陳廷貴;萬平;朱云平;賀福初;;22周孕齡胎肝蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)的構(gòu)建[A];中國蛋白質(zhì)組學(xué)首屆學(xué)術(shù)大會(huì)論文摘要集[C];2003年

5 楊曉明;王建;許望翔;虞東輝;楊永升;劉瓊明;周穎;張翠莉;吳志豪;張萬巧;劉濤;唐劉君;原艷芝;郝峰;金超智;賀福初;;人類肝臟重要蛋白質(zhì)相互作用連鎖圖研究進(jìn)展[A];中國蛋白質(zhì)組學(xué)第三屆學(xué)術(shù)大會(huì)論文摘要[C];2005年

6 吳俊;鄧宏鐘;朱大智;譚躍進(jìn);;蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)的度秩函數(shù)與度分布[A];2006全國復(fù)雜網(wǎng)絡(luò)學(xué)術(shù)會(huì)議論文集[C];2006年

7 李令東;田瑞軍;唐偉;鄒漢法;趙宗保;;攜異戊烯鏈小分子與蛋白質(zhì)相互作用的研究[A];第六屆全國化學(xué)生物學(xué)學(xué)術(shù)會(huì)議論文摘要集[C];2009年

8 李立;肖奕;孫之榮;;酵母蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)的模塊進(jìn)化[A];第十一次中國生物物理學(xué)術(shù)大會(huì)暨第九屆全國會(huì)員代表大會(huì)摘要集[C];2009年

9 陳慰祖;莊彥;王存新;;用分子模擬方法研究胰島素二聚體的相互作用和識(shí)別[A];第三屆全國現(xiàn)代生物物理技術(shù)學(xué)術(shù)討論會(huì)論文摘要匯編[C];2000年

10 馬文;劉艷清;郭瓊;鄧玉林;;生物功能化色譜法研究胰島素及其受體間的相互作用[A];第十五次全國色譜學(xué)術(shù)報(bào)告會(huì)文集（上冊(cè)）[C];2005年

中國重要報(bào)紙全文數(shù)據(jù)庫 前10條

1 記者 常麗君;科學(xué)家繪制出迄今最詳細(xì)蛋白質(zhì)相互作用圖[N];科技日?qǐng)?bào);2011年

2 胡德榮;蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)預(yù)測新方法被發(fā)現(xiàn)[N];健康報(bào);2007年

3 通訊員 甄蓓　特約記者 吳志軍;肝臟蛋白質(zhì)相互作用圖繪出[N];健康報(bào);2011年

4 甄蓓;我科學(xué)家成功繪制人類肝臟蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)連鎖圖[N];科技日?qǐng)?bào);2011年

5 甄蓓;人類肝臟蛋白質(zhì)“關(guān)系網(wǎng)絡(luò)圖”繪成[N];中國醫(yī)藥報(bào);2011年

6 毛黎;美開發(fā)細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)相互作用標(biāo)識(shí)技術(shù)[N];科技日?qǐng)?bào);2007年

7 張佳星;人類為何如此與眾不同[N];科技日?qǐng)?bào);2008年

8 白毅;我國計(jì)算生物學(xué)研究取得重要進(jìn)展[N];中國醫(yī)藥報(bào);2007年

9 余志平 編譯;PCAs給我們帶來了什么？[N];中國醫(yī)藥報(bào);2007年

10 欣文;蛋白質(zhì)相互作用導(dǎo)致疑難病癥[N];醫(yī)藥經(jīng)濟(jì)報(bào);2002年

中國博士學(xué)位論文全文數(shù)據(jù)庫 前10條

1 沈懿珍;基于協(xié)同智能的蛋白質(zhì)相互作用及其網(wǎng)絡(luò)研究[D];東華大學(xué);2011年

2 梁治;蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)的比較生物學(xué)分析及其應(yīng)用[D];中國科學(xué)技術(shù)大學(xué);2006年

3 王曉敏;基于蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)的功能模塊識(shí)別及功能預(yù)測研究[D];國防科學(xué)技術(shù)大學(xué);2013年

4 胡靜;基于密度聚類和特征分類的蛋白質(zhì)相互作用熱區(qū)預(yù)測[D];武漢科技大學(xué);2015年

5 李滿生;蛋白質(zhì)相互作用文獻(xiàn)挖掘方法、注釋體系及挖掘平臺(tái)研究[D];中國人民解放軍軍事醫(yī)學(xué)科學(xué)院;2016年

6 謝江;蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)的數(shù)值研究[D];上海大學(xué);2008年

7 史明光;蛋白質(zhì)相互作用預(yù)測方法的研究[D];中國科學(xué)技術(shù)大學(xué);2009年

8 杜秀全;基于智能計(jì)算的蛋白質(zhì)相互作用預(yù)測方法研究[D];安徽大學(xué);2010年

9 尤著宏;基于圖和復(fù)雜網(wǎng)絡(luò)理論的蛋白質(zhì)相互作用數(shù)據(jù)分析與應(yīng)用研究[D];中國科學(xué)技術(shù)大學(xué);2010年

10 龐開放;基于基因表達(dá)和蛋白質(zhì)相互作用數(shù)據(jù)集成的蛋白質(zhì)進(jìn)化、功能重要性和動(dòng)態(tài)模塊化組織的研究[D];上海交通大學(xué);2011年

中國碩士學(xué)位論文全文數(shù)據(jù)庫 前10條

1 董蘊(yùn)源;基于譜方法的蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)分析[D];國防科學(xué)技術(shù)大學(xué);2007年

2 邴志桐;蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)度分布的研究[D];蘭州大學(xué);2009年

3 楊曉飛;基于多源數(shù)據(jù)融合的蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)構(gòu)建方法研究[D];中國科學(xué)技術(shù)大學(xué);2009年

4 劉U，

本文編號(hào)：774895