本文關(guān)鍵詞：Salinivibrio sp.YH4胞外蛋白酶EYHⅠ的分離純化、酶學(xué)性質(zhì)及基因克隆　出處：《山東大學(xué)學(xué)報(理學(xué)版)》2016年05期 　論文類型：期刊論文

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【摘要】：從中度嗜鹽菌Salinivibrio sp.YH4發(fā)酵的粗酶液中分離純化出蛋白酶EYHⅠ,對其進(jìn)行酶學(xué)性質(zhì)分析、串聯(lián)質(zhì)譜鑒定及全基因克隆。結(jié)果表明,EYHⅠ屬于金屬蛋白酶,最適溫度55℃,熱穩(wěn)定性較好。最適p H為9.0,堿性條件下較穩(wěn)定;在4 mol/L的Na Cl溶液中EYHⅠ仍保持較高活性,EYHⅠ全基因序列共1 836 bp,蛋白序列共611個氨基酸。比對發(fā)現(xiàn)EYHⅠ氨基酸序列與Salinivibrio sp.AF-2004所產(chǎn)Zn金屬蛋白酶前體(ABI93183)同源性最高(96%)。結(jié)構(gòu)分析表明,EYHⅠ由一個FTP結(jié)構(gòu)域,一個Pep SY結(jié)構(gòu)域,一個M4中性蛋白酶和一個PPC結(jié)構(gòu)域組成。本研究為嗜鹽菌及其胞外蛋白酶的生產(chǎn)和應(yīng)用奠定了理論基礎(chǔ)。
[Abstract]:The protease EYH 鈪，

本文編號：1374294