生物分子的結(jié)構(gòu)與功能有著十分密切的聯(lián)系,而蛋白質(zhì)分子具有更復(fù)雜的多級結(jié)構(gòu),導(dǎo)致其在功能上具有多樣性。一方面蛋白質(zhì)靜態(tài)的結(jié)晶結(jié)構(gòu)無法反映其生理環(huán)境的結(jié)構(gòu)變化,而另一方面測量溶液中分子時(shí),或者基于系綜平均量,或者通過單分子手段對于局部的標(biāo)記位點(diǎn)進(jìn)行較片面的判斷,當(dāng)前這些方法仍然無法得到全面準(zhǔn)確蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)動(dòng)力學(xué)信息。分子動(dòng)力學(xué)模擬能夠連續(xù)追蹤分子的運(yùn)動(dòng)及結(jié)構(gòu)變化規(guī)律。蛋白質(zhì)在生物體內(nèi)的功能主要與其折疊過程、與配體分子的結(jié)合過程、以及自身構(gòu)象轉(zhuǎn)變過程相聯(lián)系。近年來研究發(fā)現(xiàn),某些蛋白質(zhì)在完全無規(guī)則的狀態(tài)也具備相應(yīng)的生物功能,這類柔性蛋白質(zhì)被稱為天然無規(guī)則蛋白。研究表明,天然無規(guī)則蛋白往往在結(jié)合過程中具有更高的效率。在本文中,我們針對三個(gè)不同的蛋白質(zhì)體系進(jìn)行了深入研究,對蛋白質(zhì)（特別是天然無規(guī)則蛋白）的結(jié)合折疊問題、柔性蛋白質(zhì)與有序蛋白結(jié)合機(jī)制與結(jié)合效率問題、以及蛋白質(zhì)構(gòu)象轉(zhuǎn)變問題進(jìn)行了深度探究和討論。1.在第一部分,我們首先對天然無規(guī)則蛋白質(zhì)Chz.core與組蛋白配體H2A.z-H2B結(jié)合的機(jī)制進(jìn)行了深入研究。在實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)對照下,我們給出了原子水平SBM的模擬數(shù)據(jù),探討了Chz.core與H2A... 

【文章來源】：吉林大學(xué)吉林省 211工程院校 985工程院校 教育部直屬院校

【文章頁數(shù)】：133 頁

【學(xué)位級別】：博士

【部分圖文】：

能量地貌勢能曲面在構(gòu)象空間中的分布圖

蛋白質(zhì)從完全的非折疊態(tài)到完全折疊態(tài)的過程

蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)在Ramachandran圖上的分布實(shí)例[47]


本文編號：3362031